Библиотека школьника

твой помощник в обучении




Биосинтез белков

Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? аминогруппой другой (поликонденсация типа \"голова - хвост\"), напримемер: Биосинтез белков
амидные связи этого типа называются пептидными связями, а низкомолекулярные соединения, в которых аминокислоты соединены друг с другом пептидными связями, принято Называть пептидами (или полипептидами и.
пептиды образуются при частично гидролиз белков Пептидная теория строения белка была развита Э. Фишером и Гофмейстером и в настоящее время окончательно подтверждена.
В зависимости от числа аминокислотных остатков, входящих в молекулу полипептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т д характерную для пептидов группировку

-CO-NH-называют пептидной.

Названия полипептидов производят от назван остатков аминокислот, прореагировавших своими карбоксильными группами, и вот названия аминокислоты, реагирующей своей аминогруппой и сохраняющей свободную к карбоксильную групп:

H2N-CH2-CO-NH-CH (CH3)-COOH
глицилаланин (H-гли-ала-OH)
NH2-CH (CH3)-CO-NH-NH2-CO-NH-CH2-COOH
Аланилглицилглицин (H-ала-глу-глу-OH)

К настоящему времени разработано много методов превращения а-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки - инсулин, рибонуклеаза, вазопрессин, окситоцин и др
Для того Чтобы соединить две аминокислоты пептидной связью, необходимо: а) закрыть (защитить) карбоксильную группу глицина и аминогруппу аланина, Чтобы не произошло нежелательных реакций по этим групп памяти б) образов пептидную связь в) снять защитные группы Защитные группы Должны надежного закрывать аминную и карбоксильную группы в процессе синтеза и потом легко сниматься без разрушения пептидной связи.
Защита аминогруппы наиболее просто проводится ацилированием:
Биосинтез белков
Для образования пептидной связи или активируют карбоксильную группу N-ацилаланина, превращая его в хлорангидрид, или проводят конденсации в присутствии сильных водоотнимающих веществ (дициклогексилкар рбодиимид, этоксиацетилен:
Биосинтез белков
Затем снимают защитные группы в таких условиях, Чтобы не затрагивалась пептидная связь Таким образом можно синтезировать не только ди-, но и трех-, и тетрапептиды и т д.
Очень перспективный метод синтеза пептидных связей предложили в 1960 г Мерифильда (США) Этот метод потом Получил название твердофазного синтеза пептидов Первая аминокислота с защищенной аминогруппой при исоединяется к твердо носителю - ионнообменной смоле, содержащей первоначально группы-CH2Cl (1-ая стадия), с образованием так называемой \"якорной\" связи, которая обозначен жирной линией:й:
Биосинтез белков
Затем наращивают пептидную цепь, пропускают через смолу растворы соответствующих реагентов Для этого сначала убирают группу, защищающую конечную NH2 - группу (2-ая стадия) пропускают через смолу раствор р другой аминокислоты с защищенной аминогруппой в присутствии водоотнимающих реагентов, образуют пептидную связь между первой и второй аминокислотой (3-я стадия) Если затем убрать защитную группу (4-я я стадия), синтез пептида можно вести далее После наращивания пептидной цепи до нужной величины гидролизуют \"якорную\" сложноэфирную связь и смывают полипептид со смолмолы:
Биосинтез белков
Метод Мерифильда прост в техническом оформлении, что позволяет полностью автоматизировать процесс Поэтому, хотя вышеупомянутые белки инсулин (51 аминокислота) и рибонуклеаза (124 аминокислоты) ни были синт тезированы классическим методами, метод Мерифильда позволяет значительно сократить затраты труда и времени на синтез белков Так, рибонуклеаза была синтезирована Мерифильда в 1968 г менее чем за меся ц, хотя синтез включала 369 последовательных реакцийий.

категория: рефераты / рефераты по химии / Биосинтез белков